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RESUMEN

Se identificó el dominio conservado de las tirosinasas presente en una polifenol oxidasa (PPO) hipotética de lulo. La región de la PPO en la que se ubicaría el dominio conservado se extiende desde la prolina 72 hasta la isoleucina 278. El sitio de unión a cobre A (CuA) estaría ubicado entre la histidina 100 y el triptofano 136 mientras que el sitio de unión a cobre B (CuB) estaría localizado entre la histidina 231 y el aspartato 284. El alineamiento de la PPO de lulo con proteínas similares reveló que CuB es mucho menos conservado que CuA; ambos sitios son más parecidos a los observados en las PPO de tomate y papa que a los de otras solanáceas. Las histidinas involucradas en la coordinación con los dos átomos de cobre se encuentran dentro del dominio identificado. En la PPO de lulo, el átomo de cobre del sitio A estaría coordinado con las histidinas 82, 100 y 109 mientras que el átomo de cobre del sitio B estaría coordinado con las histidinas 231, 235 y 265.

Palabras clave: Tirosinasa, polifenol oxidasa, Solanum quitoense, dominio conservado, sitio de cobre, lulo.

SUMMARY

The tyrosinases conserved domain present in a lulo hypothetical polyphenol oxidase (PPO) was identified. The PPO´s region in which the conserved domain would be located extends from proline 72 to isoleucine 278. The copper A site (CuA) would be located between histidine 100 and tryptophan 136 while the copper B site (CuB) would be placed between histidine 231 and aspartate 284. The lulo PPO aligment with similar proteins revealed that CuB site is much less conserved than CuA site; both are more similar to these observed in tomato and potato PPOs that ones in other solanaceae. The histidine residues involved on the coordination with the two copper atoms are inside the identified domain. In lulo´s PPO, site A copper atom would be coordinated with histidines 82, 100 and 109 while site B copper atom would be with histidines 231, 235 and 265.

Key words: Tyrosinase, polyphenol oxidase, Solanum quitoense, conserved domain, copper site, lulo.